LIPURA® FLEX NA SÍNTESE ENZIMÁTICA: AVALIAÇÃO DE PERFORMANCE CATALÍTICA E APLICABILIDADE

As lipases são enzimas classificadas como hidrolases (EC 3.1.1) que catalisam reações como hidrólise, esterificação e transesterificação e, assim, possuem grande importância na indústria alimentícia e farmacêutica. Quando imobilizadas, a reutilização é facilitada, reduzindo custos do processo. No entanto, enzimas imobilizadas podem ter suas propriedades moldadas pelas características dos suportes, resultando em um catalisador com diferente regiosseletividade passível de diferentes aplicações. A Lipura® Flex é uma Lipase B de Candida antarctica (CALB) imobilizada da Novozymes®, lançada como opção low cost. No entanto, há poucos dados sobre sua aplicação, tornando necessário avaliar sua performance catalítica. Assim, este estudo investigou a capacidade da Lipura de catalisar reações de hidrólise e esterificação, bem como sua regioespecificidade, comparando-a com a lipase de pâncreas de porco, referência sn- 1,3 específica. Os resultados indicaram que a Lipura® F lex não apresentou atividade hidrolítica na hidrólise do azeite de oliva emulsionado. Por outro lado, quanto à esterificação para produção de oleato de etila, a atividade enzimática obtida foi de 2096 U/g, definida como a quantidade de micromols de oleato de etila produzido por minuto por grama de enzima. A análise de regioespecificidade mostrou que a enzima é inespecífica. Por fim, verificou-se que, embora a CALB possua atividade hidrolítica, quando imobilizada no suporte da Lipura, sua atuação possivelmente se restringe à esterificação. Assim, a Lipura® Flex surge como uma alternativa para síntese por esterificação direta, uma vez que sua baixa ou nula atividade hidrolítica pode evitar ou reduzir o deslocamento do equilíbrio reacional no sentido da hidrólise.